viernes, 17 de abril de 2009

Vía de las pentosas fosfato II.


Anemia hemolítica no esferocitica.


Anemia hemolítica no esferocítica hereditaria es un término usado para describir un grupo de enfermedades genéticas raras de la sangre, caracterizadas porque los eritrocitos o hematíes (células rojas de sangre) no se forman de un modo normal por lo que son defectuosos y adoptan una forma de esfera por lo que se llaman esferocitos. Estas enfermedades se piensa que se deben a defectos en las membranas de los eritrocitos, a una alteración en el metabolismo de la porfirina (un producto químico contenido en la hemoglobina), y al déficit de ciertas enzimas tales como la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD) o la piruvato kinasa. Hay aproximadamente 16 alteraciones enzimáticas de los eritrocitos que pueden causar anemia hemolítica no esferocítica hereditaria. El déficit de G6PD es la alteración enzimática más frecuente en los seres humanos. Existen unas 300 variedades de alteraciones enzimáticas que se han clasificado en 5 grupos principales según el grado de anemia y hemólisis (destrucción prematura de los hematíes). Generalmente los enfermos con anemia hemolítica no esferocítica hereditaria por déficit de G6PD pueden presentar una variante poco frecuente de esta enfermedad, caracterizada por una actividad enzimática disminuida o anormal, con estabilidad reducida frente al calor



Papel del gluation en los Eritrocitos.


Los eritrocitos utilizan las reacciones de la PPP para generar cantidades grandes de NADPH para utilizarse en la reducción del glutatión

El estrés oxidativo dentro de las células es controlado principalmente por acción del péptido, glutatión, GSH. Ver los productos especializados de los aminoácidos para la síntesis de GSH. El GSH es un tripéptido integrado por el γ-glutamato, la cisteína y la glicina. Las cadenas laterales sulfidrilo de los residuos de la cisteína de dos moléculas del glutatión forman un enlace disulfuro (GSSG) durante el curso de ser oxidados en reacciones con varios óxidos y peróxidos en las células. La reducción de GSSG a dos moles de GSH es la función de la reductasa del glutatión, una enzima que requiera la oxidación conjunta de NADPH.

El tiol de la cisteína del GSH desempeña el papel en la reducción de los tioles oxidados en otras proteínas. La oxidación de 2 tioles de la cisteína forma un enlace de disulfuro. Aunque este enlace desempeñe un papel muy importante en la estructura y la función de las proteínas, la introducción inadecuada de uniones disulfuro puede ser perjudicial. El glutatión puede reducir disulfuros de forma no Enzimática. El estrés oxidativo también genera peróxidos que a su vez se pueden ser reducidos por el glutatión para generar el agua y un alcohol, o 2 aguas si el peróxido fuera peróxido de hidrógeno
La regeneración de glutatión reducido se realiza por la enzima, reductasa de glutatión. Esta enzima requiere el cofactor NADPH al funcionar en la dirección de la reducción del glutatión que es la dirección termodinámicamente favorable de la reacción.
Debe estar claro que cualquier disminución en el nivel de NADPH puede tener un efecto profundo sobre una capacidad de las células de ocuparse del estrés oxidativo. Ninguna otra célula como el eritrocito esta expuesta a grandes condiciones oxidantes. Después de todos es el portador del oxígeno del cuerpo.

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